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Desenvolvimento de uma ribonucleotídeo redutase recombinante de Lactobacillus leichmannii para a produção de desoxirribonucleotídeos trifosfato (dntps)

Processo: 14/50381-3
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Pesquisa Inovativa em Pequenas Empresas - PIPE
Vigência: 01 de maio de 2015 - 31 de janeiro de 2016
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Enzimologia
Pesquisador responsável:Maria Amélia Villela Oliva Dotta
Beneficiário:
Empresa:Cellco Biotec do Brasil Ltda
Município: São Carlos
Auxílios(s) vinculado(s):16/50408-4 - Desenvolvimento de uma ribonucleotídeo redutase recombinante de Lactobacillus leichmannii para a produção de desoxirribonucleotídeos trifosfato (dNTPs), AP.PIPE
Bolsa(s) vinculada(s):15/09612-4 - Desenvolvimento de uma ribonucleotídeo redutase recombinante de Lactobacillus leichmannii para a produção de Desoxirribonucleotídeos trifosfato (dNTPS), BP.PIPE
Assunto(s):Lactobacillus leichmannii  Ribonucleotídeos  Biocatálise  Desoxirribonucleases 

Resumo

As etapas envolvidas nesse processo consistem em: amplificação e clonagem do gene da enzima LJRNR para construção de sistemas de expressão heteróloga em E. coli; testes de expressão e purificação em escala laboratorial, onde serão avaliados o perfil de expressão empregando diferentes vetores de expressão, cepas bacterianas e condições de expressão; caracterização da enzima recombinante produzida; otimização da reação de redução e produção de dNTPs. O resultado esperado para esta fase será a obtenção da proteína LIRNR de forma pura e ativa, através de protocolo padronizado, permitindo o desenvolvimento do processo de produção de dNTPs através da catálise da redução de ribonucleotídeos. A viabilização desse processo produtivo permitirá a comercialização de dNTPs, um reagente básico com elevado valor agregado (cerca de 1.000 vezes quando comparado ao custo da matéria prima). Além disso, sua disponibilidade com custos reduzidos facilitará a produção de uma série de análogos marcados com sondas fluorescentes, reagentes inovadores e com crescente demanda em pesquisa, a exemplo do desenvolvimento de fármacos inibidores de quinases. Propõe-se, portanto, contribuir para o processo de nacionalização da produção de reagentes básicos de biologia molecular, diminuindo custos e tempo de comercialização, essencial para o fortalecimento e competitividade da pesquisa no Brasil. (AU)

Matéria(s) publicada(s) na Revista Pesquisa FAPESP sobre o auxílio:
Estrutura de proteína essencial à replicação do vírus zika é desvendada 

Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
GODOY, ANDRE S.; LIMA, GUSTAVO M. A.; OLIVEIRA, KETLLYN I. Z.; TORRES, NAIARA U.; MALUF, FERNANDO V.; GUIDO, RAFAEL V. C.; OLIVA, GLAUCIUS. Crystal structure of Zika virus NS5 RNA-dependent RNA polymerase. NATURE COMMUNICATIONS, v. 8, MAR 27 2017. Citações Web of Science: 3.

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